1、如果是共价键则结合较牢固，而竞争性抑制剂对酶催化反应的影响是可以通过增大底物浓度而削弱，所以应该不是共价键。
2、竞争性抑制剂和底物与酶结合位点相同，因此竞争性抑制剂与酶结合的键应该和底物相同，比如范德华力、氢键、离子键、疏水键这些。
生物体内的化学反应一般都需要酶的参与．如图（一）示意酶的抑制剂作用原理：竞争性抑制剂与底物竞争酶的
（1）酶的化学本质是蛋白质，蛋白质可与双缩脲试剂（5%的氢氧化钠和1%的硫酸铜），产生紫色反应．（2）由于青霉素能与细菌合成细胞壁相关的酶的活性位点结合（或：酶活性位点被封闭），使细菌合成细胞壁的底物与这些酶活性位点结合机会下降，故能抑制细菌合成细胞壁相关的酶的活性．
（3）底物浓度越高，底物与酶活性位点结合机会越大，竞争性抑制剂与酶活性位点结合机会越小．
（4）①该实验是对酶的催化反应过程进行研究，故该实验中要求不变的量是温度、酸碱度．
②氨酸浓度随时间变化，而逐渐减少．
故答案为：（1）蛋白质 双缩脲（5%的氢氧化钠和1%的硫酸铜） 紫色
（2）青霉素能与这些酶的活性位点结合（或：酶活性位点被封闭），使细菌合成细胞壁的底物与酶活性位点结合机会下降
（3）竞争性 底物浓度越高，底物与酶活性位点结合机会越大，竞争性抑制剂与酶活性位点结合机会越小
（4）①温度、酸碱度等 ②图省略
3、什么是酶的竞争性抑制作用？并举一例说明竞争性抑制在医学或药学中的应用（要求详细阐明其生化机理）
根据题意和图示分析可知：癌症化疗时是要抑制癌细胞的增殖，即不让其进行DNA复制，因此烷化剂应该是属于非竞争性抑制剂，让DNA复制的酶结构改变，不能与DNA相互作用，无法进行DNA复制，与图Ⅲ所示相符．
故选：C．
竞争性抑制剂怎样抑制底物与酶的接触
竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。
特点为：
a竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；
b抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；
c抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；
d动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。
2、非竞争性抑制作用：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低 特点为：
a抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；
b必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；
c动力学参数。
扩展资料：
酶蛋白的大部分氨基酸残基并不与底物接触。组成酶活性中心的氨基酸残基的侧链存在不同的功能基团，如-NH2。-COOH、-SH、-OH和咪唑基等，它们来自酶分子多肽链的不同部位。有的基团在与底物结合时起结合基团（binding group）的作用。
有的在催化反应中起催化基团（catalytic group）的作用。但有的基团既在结合中起作用，又在催化中起作用，所以常将活性部位的功能基团统称为必需基团（essential group）。
空间结构
它们通过多肽链的盘曲折叠，组成一个在酶分子表面、具有三维空间结构的孔穴或裂隙，以容纳进入的底物与之结合并催化底物转变为产物。
这个区域即称为酶的活性中心。不过酶的活性中心（active center）只是酶分子中的很小部分。酶催化反应的特异性实际上决定于酶活性中心的结合基团、催化基团及其空间结构。
而酶活性中心以外的功能集团则在形成并维持酶的空间构象上也是必需的，故称为活性中心以外的必需基团。
参考资料来源：百度百科-酶
竞争性抑制名词解释是什么？
抑制剂（I）和底物（S）竞争酶的结合部位，从而影响了底物与酶的正常结合，因为酶的活性部位不能同时即与底物结合又与抑制剂结合，因而在底物和抑制剂之间产生竞争，形成一定的平衡关系。大多数竞争性抑制剂的结构与底物类似，因此能与酶的活性部位结合。其抑制程度取决于底物与抑制剂的相对浓度，这种抑制作用一般可通过增加底物浓度来解除。
生物化学酶促反应。三种可逆性抑制 求高手为我解释的理论原理！谢谢！
竞争性抑制是指当抑制物与底物的结构类似时，它们将竞争酶的同一可结合部位一一活性位，阻碍了底物与酶相结合，导致酶催化反应速率降低。这种抑制作用称为竞争性抑制。一个竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。抑制剂与底物竞争酶的活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合后，底物就不能再与酶结合，同样反之。
竞争性抑制的机理：
1、抑制剂与底物在结构上有类似之处。
2、可能结合在底物所结合的位点（如结合基团）上，从而阻断了底物和酶的结合。
3、降低酶和底物的亲和力。
1、左（1）加非竞争性抑制剂时，非竞争性抑制剂与酶结合不在活性中心，即与酶和底物结合位点不同。酶与底物的亲和力不变，即Km值不变，但非竞争性抑制剂可与酶或酶底物复合物结合，酶就比未添加抑制剂时更快达到饱和，表现出Vmax变小的情况。
右（2）根据米氏方程双倒数作图法得出。这个你可以自己去推到看看印象深刻些，也可以直接记。非竞争性抑制剂：V=Vmax[S]/[（Km+[S]）（1+[I]/Ki）]。其中那个Ki呢表示抑制剂与酶的亲和力。三条线中最上面那条呢就是非竞争性抑制剂的、可与正常那条比较。而斜率为I的那条只是作为参考线而已。
2、
左（1）加竞争性抑制剂时，竞争性抑制剂与酶结合在活性中心，即与酶和底物结合位点相同，这是由竞争性抑制剂与底物相似。酶与底物的亲和力下降，即Km值下降，但竞争性抑制剂与酶结合、底物与酶结合是相同的，酶就与未添加抑制剂达到饱和一致，表现出Vmax不变的情况。
右（2）竞争性抑制剂：V=Vmax[S]/[（Km（1+[I]/Ki）+[S]]。
我不知道我讲清楚没、也不知道你什么水平。总之呢，如果有啰嗦、有不对的地方请批评指正。
