酶是动植物和微生物产生的具有催化能力的一类特殊的蛋白质，酶有如此高的活性是因为酶具有特殊的络合物结构排列，即有特定反应的适宜部位.也就是酶在反应中先与反应物结合生成一个中间络合物，然后把应生成产物，而酶又复原,总之还是通过中间络合物降低了反应的活化能。
最典型的实验就是双氧水的分解，取相同的过氧化氢两份，再取几滴氯化铁和新鲜猪肝藏研磨液，分别加入，肉眼观察气泡生成速率，或者用带火星的木条放在试管口观察,发现酶一组催化效率高于无机催化剂。
酶的高效性
取甲、乙两支洁净的试管，分别注入3ml浆糊。然后，在甲试管中注入1ml～2ml新鲜的小麦淀粉酶滤液，在乙试管中注入1ml～2ml清水作为对照。振荡两支试管，将甲、乙两支试管的下半部浸在35℃左右的温水里，保温约5分钟。然后同时取出这两支试管，分别滴入一滴碘液。结果，乙试管内浆糊变成蓝色，而甲试管内的浆糊则不变蓝色。遇着碘液变成蓝色，这是淀粉的特性。甲试管内的浆糊遇碘液不变蓝色，这说明甲试管内的淀粉已经转变成其他物质了。原来，在适宜的温度条件下，小麦淀粉酶能够促使淀粉迅速地水解为麦芽糖。因此，甲试管内的浆糊遇到碘液不变蓝色。以上实验证明
酶在适宜的温度和其他条件下，能够使生物体内的许多复杂的化学反应顺利而迅速地进行，而酶本身却不发生变化。因此，酶是生物催化剂。
酶的概念要从以下三方面内容去理解和记忆：
(1)产生?
(2)作用?
(3)化学性质
分析拓展
酶作用原理图示
实验设计：
酶的特性
酶的催化效率很高（可以比一般的无机催化剂高106～1010倍），反应速度很快，少量的酶就可以起到很强的催化作用。例如，1份淀粉酶就能够催化100万份的淀粉，使淀粉水解成麦芽糖。这就是说酶的催化作用具有高效性的特点。
如何设计一个实验能够证明酶的三个特性
每一种酶只能催化一种或一类物质的化学反应。例如，麦芽糖酶只能催化麦芽糖，将麦芽糖水解成葡萄糖，而对其他的糖
则不起催化作用。这就是说酶的催化作用具有专一性的特点。
关于实验的说明
由于生物体内化学反应的种类极多，而催化每种化学反应的是专一性的酶，因此，生物体内具有种类繁多的酶。这就是说酶具有多样性的特点。
正是因为酶具有这样的特点，所以，酶对于生物体内新陈代谢的正常进行是极为重要的。
什么是酶的高效性？
一、影响酶高效催化的因素
PH值的影响。每种酶仅在较窄的pH范围内才表现出较高的活力，该pH值即是酶作用的最适pH值。一般来说，酶在最适pH值表现最稳定，因此酶作用的pH值也就是其稳定的pH值。酶反应pH值过高或过低，酶都会受到不可逆的破坏，稳定性、活力下降，甚至失活。不同酶的最适pH范围不同，偏酸性、中性、偏碱性的都有。比如根据作用最适pH值，常把蛋白酶分为酸性蛋白酶、中性蛋白酶和碱性蛋白酶。酶作用pH值也是一定条件下，测得的参数。温度或底物不同，酶作用的最适pH不同，温度越高，酶作用的稳定pH范围越窄。因此，在酶催化反应过程中，必须严格控制反应的 pH值。
温度的影响。在一定条件下，每种酶都有一个最适作用的温度，在此温度下酶活力最高，作用效果最好，酶也较稳定，酶催化反应的速度增加和酶活力的热变性损失达到平衡，这个温度便是酶作用的最适温度。每种酶还有一个活性稳定的温度，在此温度下在一定的时间、pH和酶浓度下，酶较稳定，不发生或极少发生活力下降，这一温度为酶的稳定温度。超过稳定温度进行作用，酶会急剧失活。酶的这种热灵敏性，可用临界失效温度Tc表示，指酶在1h丧失一半活力的温度。所以，一般只有在酶的有效温度范围内，才能进行有效的催化作用，温度每升高10℃，酶反应速度增加1～2倍。温度对酶作用的影响还与其受热的时间有关，反应时间延长，酶的最适温度会降低。另外，酶反应的底物浓度、缓冲液种类、激活剂和酶的纯度等因素，也会使酶的最适温度和稳定温度有所变化。
酶浓度和底物浓度的影响。底物浓度是决定酶催化反应速度的主要因素，在一定的温度、pH及酶浓度的条件下。底物浓度很低时，酶的催化反应速度随底物浓度的增加而迅速加快，两者成正比。随着底物浓度的增加，反应速度减缓，不再按正比例升高。底物浓度和酶催化反应速度之间的关系，一般可用米氏方程式表示。有时底物浓度很高，还会因底物抑制作用造成酶反应速度下降。当底物浓度大大超过酶浓度，酶催化反应速度一般与酶浓度成正比。此外，如果酶浓度太低，酶有时会失效，使反应无法进行。在食品加工中所进行的酶催化反应，酶用量一般比底物量少许多，同时也要考虑酶的成本因素。
抑制剂的影响。许多物质可以减弱、抑制，甚至破坏酶的作用，这些物质称为酶的抑制剂。如重金属离子（ Fe3+ 、 Cu2+ 、 Hg+ 、 Pb+ 等）、一氧化碳、硫化氢、有机阳离子、乙二胺和四乙酸等。
激活剂的影响。许多物质具有保护和增加酶活性的作用，或者促使无活性的酶蛋白转变成有活性的酶，这些物质统称为酶激活剂。激活剂可分为三类：第一类是无机离子，如Na+、K+、Ca2+、、Mg2+、Cu2+、Co2+ 、Zn2+等阳离子，以及Cl-、NO3-、PO43-、SO42-等阴离子。第二类是分子较小的有机物，主要是维生素B族及其衍生物。第三类是具有蛋白质性质的高分子物质。激活剂对酶催化反应速度的影响与底物浓度相似，但在实际生产中应用很少。
保存环境的影响。酶制剂在低温环境下处于休眠状态，要使酶长期保存而不失去活性，在10℃保存酶活损失5-10%/6个月，常温保存酶活损失10-15%/6个月。所以关键在于干燥和低温。热和光照都易使酶失去活性，因此，酶制剂应密闭储存在低温避光处。另外，酶制剂水分含量越高，越易失活，故一般粉状酶制剂易于保存和运输。此外，有些金属离子也能引起酶失去活性或抑制酶的活力，应避免选择金属离子的容器来保存酶制剂。
二、影响酶高效催化的机理
1.靠近和定向效应
化学反应的速度与反应物的浓度呈正比。“靠近”（邻近）是指酶的活性中心与底物靠近，对于双分子反应来说也包括酶活性部位与两底物分子之间的邻近。定向是指互相靠近的底物分子之间以及底物分子与酶活性部位的功能基团之间
正确的立体化学排列。这样就大大提高了酶活性中心局部区域的底物浓度。研究表明，在生理条件下，底物浓度一般很低（0.001mol / L），而在酶活性部位测得底物浓度达100mol / L，比溶液中高出十万倍。同时，专一性底物与酶分子靠近并与之结合时，酶分子构象发生一定变化，而导致其催化基团与结合基团正确排列与定位，为反应基团分子轨道杂交提供了良好的条件，使底物进入到过度态的熵变负值减小，反应的活化能降低，从而大大提高了反应速率。据估计靠近和定向效应约可使反应速度增加108 倍。
2.底物分子的形变与诱导契合
所有化学键均由电子形成，电子的迁移会引起这些键的重排和断裂。X-射线分析证明，酶与底物结合并进行反应时，在底物诱导酶活性中心的构象发生改变的同时，酶也可诱导底物分子构象发生变化，促使底物分子中的敏感键发生“形变”
，产生“电子张力“，以上变化有利于形成一个互相契合的酶-底物复合物，进一步形成过度态，大大增加酶促反应的速率。
3.酸碱催化
质子供体（酸）和质子受体（碱）形成的广义酸碱催化。在生物化学的反应中普遍存在。酶分子中存在许多酸性和碱性基团，它们可作为质子供体和质子受体，在特定的pH 条件下起到广义酸碱催化作用。如氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基。特别是咪唑基，既是一个很强的亲核基团（电子对供体），又是一个有效的酸碱催化基团。咪唑基的解离常数约为6.0 ，在接近生物体液的pH条件下，有一半以酸的形式存在，另一半以碱的形式存在。即咪唑基既可作为质子供体，也可作为质子受体在酶促反应中发挥作用，并且供出质子和接受质子的速度十分迅速（半寿期小于10-3秒），因此，咪唑基是最有效的、最活泼的催化基团。
4.共价催化
某些酶可以与底物形成一个反应活性很高的不稳定共价中间物，
此共价中间物很容易变成过度态，因而大大降低反应的活化能，致使底物能越过较低能阈形成产物。共价催化最一般的形式是催化剂的亲核基团对底物的亲电子碳原子进行攻击，形成共价中间物。酶蛋白中有三种主要亲核基团，Ser的羟基、Cys的巯基和His的咪唑基。
5.酶活性中心是低介电区域
酶活性中心穴内是相对疏水环境。酶的催化基团被低介电环境所包围，因此，底物分子的敏感键和酶的催化基团之间有很大的反应力。
酶催化效率高的原因是
酶之所以具有非常高的催化效率，关键是它能降低化学反应的活化能，并且它与无机催化剂相比，降低化学反应所需的活化能的效果更显著．
1、酶是由活细胞产生的具有催化活性的有机物，其中大部分是蛋白质、少量是RNA．
2、酶的特性．①高效性：酶的催化效率大约是无机催化剂的107～1013倍．
酶的活性中心
②专一性：每一种酶只能催化一种或者一类化学反应．③酶的作用条件较温和：在最适宜的温度和pH条件下，酶的活性最高；温度和pH偏高或偏低，酶的活性都会明显降低1、酶是由活细胞产生的具有催化作用的有机物，绝大多数酶是蛋白质，极少数酶是RNA．
3、酶促反应的原理：酶能降低化学反应的活化能．
降低化学反应的活化能．
4. 酶催化的高效率有关的有因素：1、底物和酶的邻近效应与定向效应2、底物的变形和诱导契合3、酸碱催化 4、共价催化，5、金属离子的催化 6、多元催化和协同效应7、活性部位微环境的影响。
酶具有高效性的原因
酶具有高效性的原因：是因为降低化学反应的活化能显著。酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。
酶的分类方式
1.氧化还原酶类（oxidoreductase）促进底物进行氧化还原反应的酶类，是一类催化氧化还原反应的酶，可分为氧化酶和还原酶两类。
2.转移酶类（transferases）催化底物之间进行某些基团（如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等）的转移或交换的酶类。例如，甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
3.水解酶类（hydrolases）催化底物发生水解反应的酶类。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
酶催化作用的特点
酶催化作用的特点，回答如下：
1、酶催化的高效性：酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高出很多；
2、酶催化的高度专一性：一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质；
3、酶催化的反应条件温和：酶促反应一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行，酶对外界环境的变化比较敏感，容易变性失去活性；
4、酶活性的可调控性：与化学催化剂相比，酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控；
5、酶催化的活性与辅酶、辅基和金属离子有关：有些酶是复合蛋白质，其中的小分子物质辅酶、辅基及金属离子与酶的催化活性密切相关。
在这里科普一下酶催化作用：
酶加速或减慢化学反应的作用。在一个活细胞中同时进行的几百种不同的反应都是借助于细胞内含有的相当数目的酶完成的。
它们在催化反应专一性，催化效率以及对温度、pH值的敏感等方面表现出一般工业催化剂所没有的特性。在许多情况下，底物分子中微小的结构变化会丧失一个化合物作为底物的能力。
简述酶具有高催化效率的因素？
酶的催化机理和一般化学催化剂基本相同，也是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低，这是反应的初态。
S（底物）→P（产物）这个反应之所以能够进行，是因为有相当部分的S分子已被激活成为活化（过渡态）分子，活化分子越多，反应速度越快。在特定温度时，化学反应的活化能是使1摩尔物质的全部分子成为活化分子所需的能量（千卡）。
酶（E）的作用是：与S暂时结合形成一个新化合物ES，ES的活化状态（过渡态）比无催化剂的该化学反应中反应物活化分子含有的能量低得多。ES再反应产生P，同时释放E。E可与另外的S分子结合，再重复这个循环。降低整个反应所需的活化能，使在单位时间内有更多的分子进行反应，反应速度得以加快。如没有催化剂存在时，过氧化氢分解为水和氧的反应（2H2O2→2H2O+O2）需要的活化能为每摩尔18千卡（1千卡=4.187焦耳），用过氧化氢酶催化此反应时，只需要活化能每摩尔2千卡，反应速度约增加10^11倍。
简述酶催化反应的三大特点
1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高,使得更快；
2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物,如蛋白酶只能催化成多肽、二肽酶可催化各种
形成的二肽；
3、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
酶（enzyme）是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。
酶是一类极为重要的生物催化剂（biocatalyst）。由于酶的作用，生物体内的化学反应在极为温和的条件下也能高效和特异地进行。
随着人们对酶分子的结构与功能、酶促反应动力学等研究的深入和发展，逐步形成酶学（enzymology）这一学科。
酶的化学本质是蛋白质（protein），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。
酶为何具有专一性和高效性？
分类: 医疗健康
解析:
高效性
酶和其它催化剂一样是通过降低反应的活化能提高反应速率的，但是酶的催化效率范围在5-17个数量级，比一般的催化剂高的多，原因有两个，一是酶可以和底物之间发生多种类型的反应，即发生共价键的重排，二是酶与底物之间有弱的非共价键的相互作用。通过这两种方法酶更有效的降低了活化能，所以效率高。
专一性
我所了解的对专一性的解释有三种学说，锁钥学说，三点附着学说和诱导契合假说，个人认为第三种比较符合实际
不知道这样解释是不是太深奥了，有什么不明白可以问我啊呵呵~~
