起到连接，从而构成结构，氢键维持蛋白质的二级结构，比如α螺旋，β折叠，β转角，无规卷曲。
氢键在生物化学中的重要应用
1.所有重要的生命物质都含有氢，并且通过形成氢键在各种生命进程里发生作用。
2.生命的最基本遗传物质DNA通过氢键形成双螺旋结构，碱基之间分别通过两个和三个氢键互补配对，是形成DNA双螺旋的基础，可以说没有氢键就没有DNA双链，也就没有高等生物。
3.生物体系中最普遍最基础的物质--蛋白质的结构和功能都与氢键密切相关，在结构上，研究蛋白质的最重要的二级结构是有氢键决定的，如α螺旋、β折叠等，另外蛋白质的三级及四级结构也与氢键有关，所以说没有氢键，蛋白质就不能形成正确的空间结构，生命活动就无从进行；此外蛋白质就算形成了正确的空间结构，要形式其生理功能，也离不开氢键。所以说，没有氢键，作为生命最重要表征的蛋白质就无法行使功能，也就不存在多姿多彩的生物了。
4.其他生物大分子的生理结构，也都有氢键参与其中
5.生命体系是一个水溶液体系，所有的生化反应都是在水中进行，而这些反应一般都涉及到与水分子之间的氢键。
6.所有的生化反应都是酶反应，而所有的酶在空间结构上，以及催化功能上都有氢键的参与。
7.生物大分子之间的相互作用，一般的涉及到氢键的形成，特别是生物分子之间的结合一般都是可逆结合，而氢键这种强度适中的作用，正适合于这种结合。
8.所有重要的细胞进程都会涉及到氢键，如DNA的复制、转录、翻译、蛋白质的折叠、信号转导、细胞凋亡通路、激素调节等。
维系蛋白质二级结构稳定的化学键是什么?
维持二级结构的主要作用力为氢键。蛋白质二级结构的两种主要类型是α-螺旋结构和β-折叠结构。
在α－螺旋结构中肽链上的所有氨基酸残基均参与氢键的形成以维持螺旋结构的稳定。在β－折叠结构中，相邻肽链或肽段之间形成氢键以维持结构的稳定，所以氢键是维持蛋白质二级结构稳定的主要作用力。离子键、疏水键和范德华力在维持蛋白质的三级结构和四级结构中起重要作用，而二硫键在稳定蛋白质的三级结构中起一定作用。
简介：
蛋白质一共有四级结构，其中三级结构要通过一步一步来延伸，通过一级结构到二级到三级的结构。蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸排列顺序，称为一级结构，主要化学键是肽键。三级结构：指整条肽链当中，全部氨基酸残基的相对空间位置，称为蛋白质三级结构，主要有离子键、氢键等。
以上内容参考 百度百科-蛋白质二级结构
氢键是什么，有什么作用？
氢原子与电负性大的原子X以共价键结合，若与电负性大、半径小的原子Y（O F N等）接近，在X与Y之间以氢为媒介，生成X-H…Y形式的一种特殊的分子间或分子内相互作用，称为氢键。
氢键既可以是分子间氢键，也可以是分子内的。其键能最大约为200kJ/mol，一般为5-30kJ/mol，比一般的共价键、离子键和金属键键能要小，但强于静电引力。
氢键对于生物高分子具有尤其重要的意义，它是蛋白质和核酸的二、三和四级结构得以稳定的部分原因。
扩展资料
氢键的分类
一、分子间氢键
分子间有氢键的液体，一般粘度较大。例如甘油、磷酸、浓硫酸等多羟基化合物，由于分子间可形成众多的氢键，这些物质通常为粘稠状液体。熔点、沸点分子间有氢键的物质熔化或气化时，除了要克服纯粹的分子间力外，还必须提高温度，额外地供应一份能量来破坏分子间的氢键，所以这些物质的熔点、沸点比同系列氢化物的熔点、沸点高。
二、对称氢键
通常氢是通过共价键与X原子相连，并通过较长和较弱的“氢链”与Y原子连接，即使X与Y是相同的元素，X-H和H…Y距离也往往不相等。但在M+HA2−型的酸式盐中，其中A是F−或某些有机酸（如乙酸和苯甲酸），氢原子恰好处于X和Y原子的中心（X-H…Y）。这一类例子被称作对称氢键，它们往往键能较大，键长较短。
对称氢键和不对称氢键的现象往往难以解释。一个比较认同的解释是，将FHF−离子中的氢键看成氢桥，类似于乙硼烷中的BHB硼桥键。只不过硼桥键是三中心两电子键，而氢桥键是三中心四电子键。
三、双氢键
1995年以来，报道了许多种分子间存在一种被称为双氢键的新型分子间力，可用通式AH…HB表示。双氢键的键长一般小于220pm，极限可能为270pm，键能从n~n*10kJ/mol不等，相当于传统分子间力能量数量级。
双氢键的一些例子包括：BH4−…HCN、BH4−…CH4、LiH…NH4、LiH…HCN、LiH…HC≡CH，CH4…H-NH3+和H-Be-H…H-NH3等，其中以BH4−…HCN双氢键的键长为最短（171pm），键能也最高（75.44kJ/mol），远大于水和HF间的氢键键能。目前对双氢键的研究还不是很深入。
参考资料来源：百度百科-氢键
什么叫氢键，有什么特点？
氢键是关于分子间的微弱作用力的，在质子部分远离电子时容易形成。
氢原子的半径较小，一旦带部分正电荷，电荷密度很大，这就增加了其与富电子基团的相互作用。氢键的形成，应该理解为质子的给体、受体之间的相互作用，不应局限在某元素上，实际上，氢键的种类还是十分丰富的：
1、常规氢键
H原子与电负性较高的原子结合时形成的氢键，如F、O、N，Cl和C在一定条件下也可以参与形成氢键。2003年的北京赛区预赛题中有三氯甲烷与苯的派电子形成氢键，可以把CCl3看作高电负性基团，而苯的派电子为很好的质子受体。
2、X－H－派氢键
又叫做芳香氢键，是派电子体系作为质子受体，上面已经顺便说过。这种氢键在生命体重稳定多肽和蛋白质的结构有很重要的作用。
3、X－H－M氢键
具有充满电子的d轨道的过渡金属，如Pt等，能作为质子的受体，和X－H基团形成3c－4e氢键体系。如{(PtCl4)·cis-[PtCl2(NH2Me)2]}2-
中的N－H－Pt氢键指向平面四方形[PtCl4]的中心。
4、X－H－H－Y
当H的电负性介于X和Y之间时，就有可能产生这种氢键，如H3N－BH3。在这里，质子的受体实际上是H－。二氢键体系容易失去H2，可以看作是脱氢过程的中间体。
5、抓氢键
过渡金属与H－H分子形成的3c－4e桥键，结构类似于硼中的3c－4e键，这里就不画了。
其实氢键的种类远比我列举的丰富，在实际研究中，是否存在氢键是由实验测得的，而并不是理论分析。一般来讲，当由H相隔的两个原子间距离小于它们的范德华半径时，就可以认为而这中存在氢键，二原子间总是或多或少存在一些相互作用。故氢键的存在还是很普遍的。
维持蛋白质二级结构的主要作用力是
维系蛋白质二级结构的主要作用力是氢键。
氢原子与电负性大的原子X以共价键结合，若与电负性大、半径小的原子Y（O F N等）接近，在X与Y之间以氢为媒介，生成X-H…Y形式的一种特殊的分子间或分子内相互作用，称为氢键。
X与Y可以是同一种类分子，如水分子之间的氢键；也可以是不同种类分子，如一水合氨分子（NH3·H2O）之间的氢键。
在蛋白质的a-螺旋的情况下是N-H…O型的氢键，DNA的双螺旋情况下是N-H…O，N-H…N型的氢键，因为这些结构是稳定的，所以这样的氢键很多。此外，水和其他溶媒是异质的，也由于在水分子间生成O-H—…O型氢键。因此，这也就成为疏水结合形成的原因。
DNA中的氢键：
1、存在与电负性很大的原子A 形成强极性键的氢原子 。
2、存在较小半径、较大电负性、含孤对电子、带有部分负电荷的原子B （F、O、N）。
氢键的本质：强极性键（A-H）上的氢核 与电负性很大的、含孤电子对并带有部分负电荷的原子B之间的静电作用力。
蛋白质分子中有哪些重要的化学键?它们有什么功能?
蛋白质的空间结构分四级,一级结构主要是肽键,二硫键.二级结构是氢键,三级结构是疏水键,离子键,氢键,范德华力,二硫键,由多条肽链构成的蛋白质还有四级结构,四级结构的主要化学键是离子键,氢键.主要的作用是维持蛋白质的空间结构.
蛋白质高级结构中次级键作用力微弱但却是维持蛋白质高级结构的主要作用力，原因何在？
蛋白质分子的一级结构是由共价键形成的，如肽键和二硫键都属于共价键。
氢键是维持蛋白质二级结构结构如α-螺旋，β-折叠等构象的作用力。疏水键是多肽链上疏水性较强的氨基酸的非极性侧链避开水相粘附聚集在一起，形成的孔穴，对维持蛋白质的三级结构起重要作用。盐键是由蛋白质中正负电荷的侧链基团互相接近，通过静电吸引而形成的作用力，范德华力是分子间的吸引力这些次级键在维持蛋白质三四结构的构象上起着重要作用。
总之，蛋白质分子的一级结构是由共价键形成，而维持蛋白质的空间构象的稳定性的是次级键。次级键是非共价键，属于次级键的有氢键，盐键，疏水键或称疏水力，范德华力等。
